Comment on "Innovative scattering analysis shows that hydrophobic disordered proteins are expanded in water"

Riback et al. (Reports, 13 October 2017, p. 238) used small-angle x-ray scattering (SAXS) experiments to infer a degree of compaction for unfolded proteins in water versus chemical denaturant that is highly consistent with the results from Forster resonance energy transfer (FRET) experiments. There is thus no "contradiction" between the two methods, nor evidence to support their claim that commonly used FRET fluorophores cause protein compaction.

Metadaten
Verfasserangaben:	Robert B. Best ORCiD, Wenwei Zheng, Alessandro Borgia ORCiD, Karin Buholzer ORCiD, Madeleine B. Borgia ORCiD, Hagen Hofmann, Andrea Soranno, Daniel Nettels, Klaus Gast, Alexander Grishaev ORCiD, Benjamin Schuler ORCiD
DOI:	https://doi.org/10.1126/science.aar7101
ISSN:	0036-8075
ISSN:	1095-9203
Pubmed ID:	https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30166459
Titel des übergeordneten Werks (Englisch):	Science
Verlag:	American Assoc. for the Advancement of Science
Verlagsort:	Washington
Publikationstyp:	Sonstiges
Sprache:	Englisch
Datum der Erstveröffentlichung:	31.08.2018
Erscheinungsjahr:	2018
Datum der Freischaltung:	11.10.2021
Band:	361
Ausgabe:	6405
Seitenanzahl:	2
Fördernde Institution:	NIDDK Intramural Research Program of NIH; Arizona State University; Swiss National Science FoundationSwiss National Science Foundation (SNSF)
Organisationseinheiten:	Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät / Institut für Biochemie und Biologie
DDC-Klassifikation:	5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie
Peer Review:	Referiert
Publikationsweg:	Open Access / Bronze Open-Access