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Singular hydrophobicity patterns and net charge : a mesoscopic principle for protein aggregation/folding

  • A statistical model describing the propensity for protein aggregation is presented. Only amino-acid hydrophobicity values and calculated net charge are used for the model. The combined effects of hydrophobic patterns as computed by the signal analysis technique, recurrence quantification, plus calculated net charge were included in a function emphasizing the effect of singular hydrophobic patches which were found to be statistically significant for predicting aggregation propensity as quantified by fluorescence studies obtained from the literature. These results suggest preliminary evidence for a mesoscopic principle for protein folding/aggregation. (C) 2004 Elsevier B.V. All rights reserved

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Verfasserangaben:J. P. Zbilut, J. C. Mitchell, A. Giuliani, A. Colosimo, Norbert MarwanORCiDGND, C. L. Webber
ISSN:0378-4371
Publikationstyp:Wissenschaftlicher Artikel
Sprache:Englisch
Jahr der Erstveröffentlichung:2004
Erscheinungsjahr:2004
Datum der Freischaltung:24.03.2017
Quelle:Physica / a-Statistical Mechanics and Its Applications. - ISSN 0378-4371. - 343 (2004), S. 348 - 358
Organisationseinheiten:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät / Institut für Physik und Astronomie
Peer Review:Referiert
Publikationsweg:Open Access
Name der Einrichtung zum Zeitpunkt der Publikation:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät / Institut für Physik
Verstanden ✔
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