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Enzymes as Tools in MIP-Sensors

  • Molecularly imprinted polymers (MIPs) have the potential to complement antibodies in bioanalysis, are more stable under harsh conditions, and are potentially cheaper to produce. However, the affinity and especially the selectivity of MIPs are in general lower than those of their biological pendants. Enzymes are useful tools for the preparation of MIPs for both low and high-molecular weight targets: As a green alternative to the well-established methods of chemical polymerization, enzyme-initiated polymerization has been introduced and the removal of protein templates by proteases has been successfully applied. Furthermore, MIPs have been coupled with enzymes in order to enhance the analytical performance of biomimetic sensors: Enzymes have been used in MIP-sensors as tracers for the generation and amplification of the measuring signal. In addition, enzymatic pretreatment of an analyte can extend the analyte spectrum and eliminate interferences.

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Verfasserangaben:Aysu YarmanORCiDGND, Katharina J. JetzschmannORCiD, Bettina NeumannORCiD, Xiaorong ZhangGND, Ulla WollenbergerORCiDGND, Aude Cordin, Karsten Haupt, Frieder W. SchellerORCiDGND
DOI:https://doi.org/10.3390/chemosensors5020011
ISSN:2227-9040
Titel des übergeordneten Werks (Englisch):Chemosensors
Verlag:MDPI
Verlagsort:Basel
Publikationstyp:Rezension
Sprache:Englisch
Datum der Erstveröffentlichung:26.03.2017
Erscheinungsjahr:2017
Datum der Freischaltung:19.04.2022
Freies Schlagwort / Tag:enzymatic MIP synthesis; enzymatic analyte conversion; enzyme tracer; molecularly imprinted polymers; template digestion
Band:5
Seitenanzahl:16
Fördernde Institution:Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) within the framework of the German Excellence Initiative Unicat [EXC 314]; ERA-Chemistry [61133]; Turkish-German University Scientific Research Projects Commission [2016BF0011]; European Union FP7 Marie Curie programme (CHEBANA) [PITN-GA-2010-264772]; Regional Council of Picardy (BIOMIP project)
Organisationseinheiten:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät / Institut für Biochemie und Biologie
Peer Review:Referiert
Publikationsweg:Open Access / Gold Open-Access
DOAJ gelistet
Lizenz (Deutsch):License LogoCC-BY - Namensnennung 4.0 International
Externe Anmerkung:Zweitveröffentlichung in der Schriftenreihe Postprints der Universität Potsdam : Postprints der Universität Potsdam : Mathematisch-Naturwissenschaftliche Reihe ; 1098
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