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The structure of interaction products resulting from the reaction of unmodified glucose with benzyl isothiocyanate is reported. Prior to their identification, the main products of this reaction were isolated using solid- phase extraction (SPE) as well as preparative HPLC. They were then identified by NMR and MS as 3-benzyl-4-hydroxy-5-(D- arabino-1,2,3,4-tetrahydroxybutyl)- 1,3-oxazolidine-2-thione, 3-benzyl-4-hydroxy-4-hydroxymethyl-5-(D-erythro-1,2,3- trihydroxypropyl)- 1,3-oxazolidine-2-thione, N-benzyl-(D-gluco-4,5-dihydroxy-6-hydroxymethyl-tetrahydropyrano)[2,3-b] oxazolidine-2-thione and 3-benzyl-4-(N-benzyl amino)-5-(D-arabino-1,2,3,4-tetrahydroxybutyl)-1,3-thiazolidine-2-thione . The identity of the last compound was secured by X-ray crystal structure data. (C) 2004 Elsevier Ltd. All rights reserved
Structural changes induced in bovine serum albumin by covalent attachment of chlorogenic acid
(2002)
Bovine serum albumin (BSA) was modifed by covalent attachment of chlorogenic acid using different concentrations at pH 9. The derivatization was accompanied by a reduction of lysine, cysteine and tryptophan residues. The isoelectric points were shifted to lower pH values and formation of high molecular weight fractions was noted. The structural changes were studied using circular dichroism, differential scanning calorimetry (DSC), intrinsic fluorescence, and binding of anilinonaphthalenesulfonic acid. The results showed that the content of alpha-helix decreased with a parallel increase in unordered structures with higher degrees of derivatization. DSC revealed a decrease in both denaturation temperature and enthalpy. Surface hydrophobicity declined, indicating that hydrophilic regions were exposed on the molecular surface. Proteolytic digestion showed that, at a lower degree of derivatization,the tryptic degradation was most adversely effected, whereas the peptic digestion declined with increasing modification. A trypsin inhibitory effect of the breakdown products released from derivatized BSA was also observed.
PSI-Potsdam
(2023)
An der Universität Potsdam wird seit 2015 im Rahmen der „Qualitätsoffensive Lehrerbildung“ das Projekt „Professionalisierung – Schulpraktische Studien – Inklusion“ (PSI-Potsdam) durchgeführt und am Zentrum für Lehrerbildung und Bildungsforschung (ZeLB) koordiniert. Zur ersten Projektförderphase (2015-2018) erschien der Band „PSI-Potsdam – Ergebnisbericht zu den Aktivitäten im Rahmen der Qualitätsoffensive Lehrerbildung (2015-2018)“ zum Auftakt der Reihe „Potsdamer Beiträge zur Lehrerbildung und Bildungsforschung“.
Der vorliegende Band aus der gleichen Reihe gibt in den Kapiteln „Erhebungen“, „Lehrkonzepte“ und „Vernetzungen“ einen Überblick über alle Teilprojekte der zweiten Projektförderphase (2019-2023). Wissenschaftler:innen aus verschiedenen Fachdidaktiken, Fachwissenschaften sowie aus den Bildungswissenschaften und der Inklusionspädagogik haben im Rahmen des Projektes kooperiert. Sowohl praxisnahe Forschung als auch die Entwicklung neuer Lehrkonzepte sowie Strategien zur Vernetzung innerhalb der Lehrkräftebildung stehen im Fokus dieses Bandes. Die Praxisphasen, die im Rahmen des „Potsdamer Modells der Lehrerbildung“ eine zentrale Rolle spielen, wurden in einer großen Studie über alle Praxisphasen untersucht.
Der Band gibt interessante Einblicke in die Ergebnisse der Teilprojekte und Anregungen sowohl für die eigene Forschung als auch für Entwicklungsarbeit wie zum Beispiel die Entwicklung neuer Lehrkonzepte. Herausgegeben wird dieser Band von PD Dr. Jolanda Hermanns (Gesamtkoordinatorin PSI-Potsdam und Chemiedidaktikerin).