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tRNA concentration fine tunes protein solubility

  • Clusters of codons pairing to low-abundance tRNAs synchronize the translation with co-translational folding of single domains in multidomain proteins. Although proven with some examples, the impact of the ribosomal speed on the folding and solubility on a global, cell-wide level remains elusive. Here we show that upregulation of three low-abundance tRNAs in Escherichia coil increased the aggregation propensity of several cellular proteins as a result of an accelerated elongation rate. Intriguingly, alterations in the concentration of the natural tRNA pool compromised the solubility of various chaperones consequently rendering the solubility of some chaperone-dependent proteins.

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Verfasserangaben:Ivan Fedyunin, Lothar Lehnhardt, Nadine Böhmer, Paul Kaufmann, Gong Zhang, Zoya Ignatova
DOI:https://doi.org/10.1016/j.febslet.2012.07.012
ISSN:0014-5793
Titel des übergeordneten Werks (Englisch):FEBS letters : the journal for rapid publication of short reports in molecular biosciences
Verlag:Elsevier
Verlagsort:Amsterdam
Publikationstyp:Wissenschaftlicher Artikel
Sprache:Englisch
Jahr der Erstveröffentlichung:2012
Erscheinungsjahr:2012
Datum der Freischaltung:26.03.2017
Freies Schlagwort / Tag:E. coli; Protein misfolding; Protein translation; tRNA
Band:586
Ausgabe:19
Seitenanzahl:5
Erste Seite:3336
Letzte Seite:3340
Fördernde Institution:EU Grant (ITN NICHE)
Organisationseinheiten:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät / Institut für Biochemie und Biologie
Peer Review:Referiert
Verstanden ✔
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