tRNA concentration fine tunes protein solubility
- Clusters of codons pairing to low-abundance tRNAs synchronize the translation with co-translational folding of single domains in multidomain proteins. Although proven with some examples, the impact of the ribosomal speed on the folding and solubility on a global, cell-wide level remains elusive. Here we show that upregulation of three low-abundance tRNAs in Escherichia coil increased the aggregation propensity of several cellular proteins as a result of an accelerated elongation rate. Intriguingly, alterations in the concentration of the natural tRNA pool compromised the solubility of various chaperones consequently rendering the solubility of some chaperone-dependent proteins.
Verfasserangaben: | Ivan Fedyunin, Lothar Lehnhardt, Nadine Böhmer, Paul Kaufmann, Gong Zhang, Zoya Ignatova |
---|---|
DOI: | https://doi.org/10.1016/j.febslet.2012.07.012 |
ISSN: | 0014-5793 |
Titel des übergeordneten Werks (Englisch): | FEBS letters : the journal for rapid publication of short reports in molecular biosciences |
Verlag: | Elsevier |
Verlagsort: | Amsterdam |
Publikationstyp: | Wissenschaftlicher Artikel |
Sprache: | Englisch |
Jahr der Erstveröffentlichung: | 2012 |
Erscheinungsjahr: | 2012 |
Datum der Freischaltung: | 26.03.2017 |
Freies Schlagwort / Tag: | E. coli; Protein misfolding; Protein translation; tRNA |
Band: | 586 |
Ausgabe: | 19 |
Seitenanzahl: | 5 |
Erste Seite: | 3336 |
Letzte Seite: | 3340 |
Fördernde Institution: | EU Grant (ITN NICHE) |
Organisationseinheiten: | Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät / Institut für Biochemie und Biologie |
Peer Review: | Referiert |