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Influence of drying on the secondary structure of intrinsically disordered and globular proteins

  • Circular dichroism (CD) spectroscopy of five Arabidopsis late embryogenesis abundant (LEA) proteins constituting the plant specific families LEA_5 and LEA_6 showed that they are intrinsically disordered in solution and partially fold during drying. Structural predictions were comparable to these results for hydrated LEA_6, but not for LEA_5 proteins. FTIR spectroscopy showed that verbascose, but not sucrose, strongly affected the structure of the dry proteins. The four investigated globular proteins were only mildly affected by drying in the absence, but strongly in the presence of sugars. These data highlight the larger structural flexibility of disordered compared to globular proteins and the impact of sugars on the structure of both disordered and globular proteins during drying.

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Verfasserangaben:Michaela Hundertmark, Antoaneta V. Popova, Saskia Rausch, Robert SecklerORCiDGND, Dirk K. HinchaORCiDGND
DOI:https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2011.11.067
ISSN:0006-291X
Titel des übergeordneten Werks (Englisch):Biochemical and biophysical research communications
Verlag:Elsevier
Verlagsort:San Diego
Publikationstyp:Wissenschaftlicher Artikel
Sprache:Englisch
Jahr der Erstveröffentlichung:2012
Erscheinungsjahr:2012
Datum der Freischaltung:26.03.2017
Freies Schlagwort / Tag:CD spectroscopy; Desiccation; FTIR spectroscopy; Intrinsically disordered proteins; LEA proteins; Protein secondary structure
Band:417
Ausgabe:1
Seitenanzahl:7
Erste Seite:122
Letzte Seite:128
Fördernde Institution:University of Potsdam
Organisationseinheiten:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät / Institut für Biochemie und Biologie
Peer Review:Referiert
Verstanden ✔
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