@book{PohlenzSchubarthSpecketal.2011,
  author    = {Pohlenz, Philipp and Schubarth, Wilfried and Speck, Karsten and Seidel, Andreas and Winter, Martin and Heine, Christoph and Kleinfeld, Merle and Sarrar, Lea and Gemsa, Charlotte and Wendland, Mirko and Schlumm, Katharina and Lehmann, Uta and Kummerow, Udo and Bastian, Laura and Kamm, Caroline and Niproschke, Saskia and Sochadse, Lascha and Kotzur, Katharina and Hebert, Sebastian and Voigt, Frank and Kopp, Andrea},
  title     = {Nach Bologna: Praktika im Studium - Pflicht oder K{\"u}r?},
  editor    = {Schubarth, Wilfried and Speck, Karsten and Seidel, Andreas},
  publisher = {Universit{\"a}tsverlag Potsdam},
  address   = {Potsdam},
  isbn      = {978-3-86956-123-3},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:kobv:517-opus-51033},
  publisher      = {Universit{\"a}t Potsdam},
  pages     = {iii, 339},
  year      = {2011},
  abstract  = {Mit dem vorliegenden Band „Nach Bologna: Praktika im Studium - Pflicht oder K{\"u}r? Empirische Analysen und Empfehlungen f{\"u}r die Hochschulpraxis" von Wilfried Schubarth, Karsten Speck und Andreas Seidel wird die Reihe „Potsdamer Beitr{\"a}ge zur Lehrevaluation" unter neuem Titel und ver{\"a}nderter inhaltlicher Schwerpunktsetzung fortgef{\"u}hrt. Die Umbenennung in „Potsdamer Beitr{\"a}ge zur Hochschulforschung" versteht sich als ein Schritt hin zu einer thematischen {\"O}ffnung der Reihe f{\"u}r die verschiedensten Felder der Hochschulforschung. Der vorliegende Band widmet sich einem der zentralen Reformziele von Bologna: der Frage des Praxis- und Berufsbezugs und dabei insbesondere den Praxisphasen im Studium. Mit der Bologna-Reform werden im bildungspolitischen Bereich sehr vielf{\"a}ltige strukturelle und inhaltliche Ziele verfolgt. Das Ziel dieses Bandes besteht deshalb darin, empirische Forschungen zu Praxisbez{\"u}gen und Praxisphasen im Studium vorzustellen, diese in den Kontext aktueller Debatten um Studienqualit{\"a}t und Studienreform zu stellen sowie Folgerungen f{\"u}r die Gestaltung von Praxisphasen abzuleiten. Inhaltliche Schwerpunkte bilden das BMBF-Forschungsprojekt ProPrax und die Praxisphasen im Lehramtsstudium. Die Beitr{\"a}ge dieses Bandes gehen aus einem gleichnamigen Workshop hervor, der am 1. Oktober 2010 in Potsdam stattfand.},
  language  = {de}
}
@article{MayerSchauenburgThompsonSteckeletal.2016,
  author    = {Mayer, Magnus C. and Schauenburg, Linda and Thompson-Steckel, Greta and Dunsing, Valentin and Kaden, Daniela and Voigt, Philipp and Schaefer, Michael and Chiantia, Salvatore and Kennedy, Timothy E. and Multhaup, Gerhard},
  title     = {Amyloid precursor-like protein 1 (APLP1) exhibits stronger zinc-dependent neuronal adhesion than amyloid precursor protein and APLP2},
  series = {Journal of neurochemistry},
  volume    = {137},
  journal   = {Journal of neurochemistry},
  publisher = {Wiley-Blackwell},
  address   = {Hoboken},
  issn      = {0022-3042},
  doi       = {10.1111/jnc.13540},
  pages     = {266 -- 276},
  year      = {2016},
  abstract  = {The amyloid precursor protein (APP) and its paralogs, amyloid precursor-like protein 1 (APLP1) and APLP2, are metalloproteins with a putative role both in synaptogenesis and in maintaining synapse structure. Here, we studied the effect of zinc on membrane localization, adhesion, and secretase cleavage of APP, APLP1, and APLP2 in cell culture and rat neurons. For this, we employed live-cell microscopy techniques, a microcontact printing adhesion assay and ELISA for protein detection in cell culture supernatants. We report that zinc induces the multimerization of proteins of the amyloid precursor protein family and enriches them at cellular adhesion sites. Thus, zinc facilitates the formation of de novo APP and APLP1 containing adhesion complexes, whereas it does not have such influence on APLP2. Furthermore, zinc-binding prevented cleavage of APP and APLPs by extracellular secretases. In conclusion, the complexation of zinc modulates neuronal functions of APP and APLPs by (i) regulating formation of adhesion complexes, most prominently for APLP1, and (ii) by reducing the concentrations of neurotrophic soluble APP/APLP ectodomains.},
  language  = {en}
}