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Dynamic and equilibrium adsorption behaviour of ß-lactoglobulin at the solution/tetradecane interface: Effect of solution concentration, pH and ionic strength

Dynamik und Gleichgewicht der Adsorption von ß-Lactoglobulin an der Grenzfläche Lösung / Tetradecan (W/TD)

  • Proteins are amphiphilic and adsorb at liquid interfaces. Therefore, they can be efficient stabilizers of foams and emulsions. β-lactoglobulin (BLG) is one of the most widely studied proteins due to its major industrial applications, in particular in food technology. In the present work, the influence of different bulk concentration, solution pH and ionic strength on the dynamic and equilibrium pressures of BLG adsorbed layers at the solution/tetradecane (W/TD) interface has been investigated. Dynamic interfacial pressure (Π) and interfacial dilational elastic modulus (E’) of BLG solutions for various concentrations at three different pH values of 3, 5 and 7 at a fixed ionic strength of 10 mM and for a selected fixed concentration at three different ionic strengths of 1 mM, 10 mM and 100 mM are measured by Profile Analysis Tensiometer PAT-1 (SINTERFACE Technologies, Germany). A quantitative data analysis requires additional consideration of depletion due to BLG adsorption at the interface at low protein bulk concentrations. ThisProteins are amphiphilic and adsorb at liquid interfaces. Therefore, they can be efficient stabilizers of foams and emulsions. β-lactoglobulin (BLG) is one of the most widely studied proteins due to its major industrial applications, in particular in food technology. In the present work, the influence of different bulk concentration, solution pH and ionic strength on the dynamic and equilibrium pressures of BLG adsorbed layers at the solution/tetradecane (W/TD) interface has been investigated. Dynamic interfacial pressure (Π) and interfacial dilational elastic modulus (E’) of BLG solutions for various concentrations at three different pH values of 3, 5 and 7 at a fixed ionic strength of 10 mM and for a selected fixed concentration at three different ionic strengths of 1 mM, 10 mM and 100 mM are measured by Profile Analysis Tensiometer PAT-1 (SINTERFACE Technologies, Germany). A quantitative data analysis requires additional consideration of depletion due to BLG adsorption at the interface at low protein bulk concentrations. This fact makes experiments more efficient when oil drops are studied in the aqueous protein solutions rather than solution drops formed in oil. On the basis of obtained experimental data, concentration dependencies and the effect of solution pH on the protein surface activity was qualitatively analysed. In the presence of 10 mM buffer, we observed that generally the adsorbed amount is increasing with increasing BLG bulk concentration for all three pH values. The adsorption kinetics at pH 5 result in the highest Π values at any time of adsorption while it exhibits a less active behaviour at pH 3. Since the experimental data have not been in a good agreement with the classical diffusion controlled model due to the conformational changes which occur when the protein molecules get in contact with the hydrophobic oil phase in order to adapt to the interfacial environment, a new theoretical model is proposed here. The adsorption kinetics data were analysed with the newly proposed model, which is the classical diffusion model but modified by assuming an additional change in the surface activity of BLG molecules when adsorbing at the interface. This effect can be expressed through the adsorption activity constant in the corresponding equation of state. The dilational visco-elasticity of the BLG adsorbed interfacial layers is determined from measured dynamic interfacial tensions during sinusoidal drop area variations. The interfacial tension responses to these harmonic drop oscillations are interpreted with the same thermodynamic model which is used for the corresponding adsorption isotherm. At a selected BLG concentration of 2×10-6 mol/l, the influence of the ionic strength using different buffer concentration of 1, 10 and 100 mM on the interfacial pressure was studied. It is affected weakly at pH 5, whereas it has a strong impact by increasing buffer concentration at pH 3 and 7. In conclusion, the structure formation of BLG adsorbed layer in the early stage of adsorption at the W/TD interface is similar to those of the solution/air (W/A) surface. However, the equation of state at the W/TD interface provides an adsorption activity constant which is almost two orders of magnitude higher than that for the solution/air surface. At the end of this work, a new experimental tool called Drop and Bubble Micro Manipulator DBMM (SINTERFACE Technologies, Germany) has been introduced to study the stability of protein covered bubbles against coalescence. Among the available protocols the lifetime between the moment of contact and coalescence of two contacting bubble is determined for different BLG concentrations. The adsorbed amount of BLG is determined as a function of time and concentration and correlates with the observed coalescence behaviour of the contacting bubbles.show moreshow less
  • Die vorliegende Arbeit ist ein Beitrag zum Verständnis des Überganges von der qualitativen zur quantitativen Beschreibung der Adsorption von Proteinen an der Wasser/Öl- Grenzfläche. Dabei wird die Adsorption des Molkeproteins ß-Lactoglobulin (BLG) an der Wasser/Tetradekan (W/TD) Grenzfläche untersucht. Die Proteinadsorption an Grenzflächen zwischen zwei nicht mischbaren Flüssigkeiten ist ein Zeitprozess. Die Tropfenprofil-Analysen-Tensiometrie (PAT) hat sich als optimale Methode erwiesen, um den Prozess der Bildung von Proteinadsorptionsschichten an Flüssig-/flüssig-Grenzflächen quantitativ zu untersuchen. Die gemessenen dynamischen Grenzflächenspannungen können genutzt werden, um die adsorbierte Menge von Protein an Grenzflächen zu bestimmen. Zusätzlich erlaubt die Methode, durch periodische Tropfenoszillationen, die Messung der Dilatations-Viskoelastizität. Die experimentellen Ergebnisse zeigen deutlich, dass die Adsorption von Proteinen mit der Konzentration ansteigt. Der Adsorptionsprozess von Proteinen ist ähnlich dem vonDie vorliegende Arbeit ist ein Beitrag zum Verständnis des Überganges von der qualitativen zur quantitativen Beschreibung der Adsorption von Proteinen an der Wasser/Öl- Grenzfläche. Dabei wird die Adsorption des Molkeproteins ß-Lactoglobulin (BLG) an der Wasser/Tetradekan (W/TD) Grenzfläche untersucht. Die Proteinadsorption an Grenzflächen zwischen zwei nicht mischbaren Flüssigkeiten ist ein Zeitprozess. Die Tropfenprofil-Analysen-Tensiometrie (PAT) hat sich als optimale Methode erwiesen, um den Prozess der Bildung von Proteinadsorptionsschichten an Flüssig-/flüssig-Grenzflächen quantitativ zu untersuchen. Die gemessenen dynamischen Grenzflächenspannungen können genutzt werden, um die adsorbierte Menge von Protein an Grenzflächen zu bestimmen. Zusätzlich erlaubt die Methode, durch periodische Tropfenoszillationen, die Messung der Dilatations-Viskoelastizität. Die experimentellen Ergebnisse zeigen deutlich, dass die Adsorption von Proteinen mit der Konzentration ansteigt. Der Adsorptionsprozess von Proteinen ist ähnlich dem von Tensiden, allerdings wird seine Beschreibung wesentlich komplizierter, durch die zusätzliche Möglichkeit der Konformationsänderungen der Proteinmoleküle an der Grenzfläche. Ein kürzlich im Rahmen dieser Dissertation entwickeltes Modell zur Adsorptionskinetik von Proteinen wurde genutzt, um experimentelle Daten für BLG zu interpretieren. Dieses kinetische Modell erlaubt es, den Mechanismus der Proteinadsorption an der Wasser/Öl-Grenzfläche zu beschreiben, was durch ältere Modelle bisher nicht möglich war. Im neu entwickelten Modell wurde die klassische Diffusionstheorie so modifiziert, dass eine Änderung der Adsorptionsaktivität der adsorbierenden Proteinmoleküle berücksichtigt wird. Die Änderung der Adsorptionsaktivität geschieht durch den Kontakt adsorbierter BLG-Moleküle an der Wasser/Öl-Grenzfläche. Es wird nach diesem neuen Modell angenommen, dass die Adsorptionsaktivität eine Funktion der Adsorptionszeit ist. Die ansteigende Adsorptionaktivität ist erforderlich, um den Adsorptionsprozess von BLG über den gesamten Zeitbereich quantitativ zu beschrieben. Mit diesem neuen Modell wurde es möglich, die experimentellen Daten zur Adsorptionskinetik sowie zur Dilatationsrheologie von Adsorptionsschichten bei unterschiedlichen BLG-Konzentrationen, pH-Werten und Ionenstärken an der Grenzfläche Lösung/Tetradekan quantitativ zu beschreiben. Die Ergebnisse dienen als Ausgangspunkt für weitere Entwicklungen zur Verbesserung des Verständnisses der Stabilität von Schäumen und Emulsionen, die durch die Dynamik der Adsorption von Molekülen wie BLG signifikant beeinflusst wird.show moreshow less

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Metadaten
Author:Jooyoung Won
URN:urn:nbn:de:kobv:517-opus4-99167
Advisor:Gerald Brezesinski
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Year of Completion:2016
Publishing Institution:Universität Potsdam
Granting Institution:Universität Potsdam
Date of final exam:2016/11/11
Release Date:2016/11/16
Tag:Adsorptionsaktivität; Dilatations-Viskoelastizität; Dynamik der Adsorption; Flüssig-/flüssig-Grenzflächen; Gleichgewicht der Adsorption; Grenzfläche Lösung/Tetradecan; Konformationsänderungen; Proteinadsorption; Stabilität von Emulsionen; Stabilität von Schäumen; Tropfenoszillationen; Tropfenprofil-Analysen-Tensiometrie; Wasser/Öl-Grenzfläche; Wirkung des Ionenstärken; Wirkung des pH-Werten; klassische Diffusionstheorie; ß-Lactoglobulin
beta-lactoglobulin; bubble-bubble interaction; capillary pressure tensiometry; drop and bubble coalescence; drop profile analysis tensiometry; drop-drop interaction; dynamic interfacial tensions; interfacial dynamics; ionic strength effect; pH effect; protein adsorption; protein stabilized foams; water/tetradecane interface
Pagenumber:ix, 106
Organizational units:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät / Institut für Chemie
Dewey Decimal Classification:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 54 Chemie / 540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften
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