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A1  - Riviere, A.
A1  - Rivoire, S.
A1  - Rob, L.
A1  - Roeser, U.
A1  - Rohlfs, R.
A1  - Rojas, G.
A1  - Romano, Patrizia
A1  - Romaszkan, W.
A1  - Romero, G. E.
A1  - Rosen, S.
A1  - Lees, S. Rosier
A1  - Ross, D.
A1  - Rouaix, G.
A1  - Rousselle, J.
A1  - Rousselle, S.
A1  - Rovero, A. C.
A1  - Roy, F.
A1  - Royer, S.
A1  - Rudak, B.
A1  - Rulten, C.
A1  - Rupinski, M.
A1  - Russo, F.
A1  - Ryde, F.
A1  - Sacco, B.
A1  - Saemann, E. O.
A1  - Saggion, A.
A1  - Safiakian, V.
A1  - Saito, K.
A1  - Saito, T.
A1  - Saito, Y.
A1  - Sakaki, N.
A1  - Sakonaka, R.
A1  - Salini, A.
A1  - Sanchez, F.
A1  - Sanchez-Conde, M.
A1  - Sandoval, A.
A1  - Sandaker, H.
A1  - Sant'Ambrogio, E.
A1  - Santangelo, Andrea
A1  - Santos, E. M.
A1  - Sanuy, A.
A1  - Sapozhnikov, L.
A1  - Sarkar, S.
A1  - Sartore, N.
A1  - Sasaki, H.
A1  - Satalecka, K.
A1  - Sawada, M.
A1  - Scalzotto, V.
A1  - Scapin, V.
A1  - Scarcioffolo, M.
A1  - Schafer, J.
A1  - Schanz, T.
A1  - Schlenstedt, S.
A1  - Schlickeiser, R.
A1  - Schmidt, T.
A1  - Schmoll, J.
A1  - Schovanek, P.
A1  - Schroedter, M.
A1  - Schultz, C.
A1  - Schultze, J.
A1  - Schulz, A.
A1  - Schure, K.
A1  - Schwab, T.
A1  - Schwanke, U.
A1  - Schwarz, J.
A1  - Schwarzburg, S.
A1  - Schweizer, T.
A1  - Schwemmer, S.
A1  - Segreto, A.
A1  - Seiradakis, J. -H.
A1  - Sembroski, G. H.
A1  - Seweryn, K.
A1  - Sharma, M.
A1  - Shayduk, M.
A1  - Shellard, R. C.
A1  - Shi, J.
A1  - Shibata, T.
A1  - Shibuya, A.
A1  - Shum, E.
A1  - Sidoli, L.
A1  - Sidz, M.
A1  - Sieiro, J.
A1  - Sikora, M.
A1  - Silk, J.
A1  - Sillanpaa, A.
A1  - Singh, B. B.
A1  - Sitarek, J.
A1  - Skole, C.
A1  - Smareglia, R.
A1  - Smith, A.
A1  - Smith, D.
A1  - Smith, J.
A1  - Smith, N.
A1  - Sobczynska, D.
A1  - Sol, H.
A1  - Sottile, G.
A1  - Sowinski, M.
A1  - Spanier, F.
A1  - Spiga, D.
A1  - Spyrou, S.
A1  - Stamatescu, V.
A1  - Stamerra, A.
A1  - Starling, R.
A1  - Stawarz, L.
A1  - Steenkamp, R.
A1  - Stegmann, Christian
A1  - Steiner, S.
A1  - Stergioulas, N.
A1  - Sternberger, R.
A1  - Sterzel, M.
A1  - Stinzing, F.
A1  - Stodulski, M.
A1  - Straumann, U.
A1  - Strazzeri, E.
A1  - Stringhetti, L.
A1  - Suarez, A.
A1  - Suchenek, M.
A1  - Sugawara, R.
A1  - Sulanke, K. -H.
A1  - Sun, S.
A1  - Supanitsky, A. D.
A1  - Suric, T.
A1  - Sutcliffe, P.
A1  - Sykes, J.
A1  - Szanecki, M.
A1  - Szepieniec, T.
A1  - Szostek, A.
A1  - Tagliaferri, G.
A1  - Tajima, H.
A1  - Takahashi, H.
A1  - Takahashi, K.
A1  - Takalo, L.
A1  - Takami, H.
A1  - Talbot, C.
A1  - Tammi, J.
A1  - Tanaka, M.
A1  - Tanaka, S.
A1  - Tasan, J.
A1  - Tavani, M.
A1  - Tavernet, J. -P.
A1  - Tejedor, L. A.
A1  - Telezhinsky, Igor O.
A1  - Temnikov, P.
A1  - Tenzer, C.
A1  - Terada, Y.
A1  - Terrier, R.
A1  - Teshima, M.
A1  - Testa, V.
A1  - Tezier, D.
A1  - Thuermann, D.
A1  - Tibaldo, L.
A1  - Tibolla, O.
A1  - Tiengo, A.
A1  - Tluczykont, M.
A1  - Todero Peixoto, C. J.
A1  - Tokanai, F.
A1  - Tokarz, M.
A1  - Toma, K.
A1  - Torii, K.
A1  - Tornikoski, M.
A1  - Torres, D. F.
A1  - Torres, M.
A1  - Tosti, G.
A1  - Totani, T.
A1  - Toussenel, C.
A1  - Tovmassian, G.
A1  - Travnicek, P.
A1  - Trifoglio, M.
A1  - Troyano, I.
A1  - Tsinganos, K.
A1  - Ueno, H.
A1  - Umehara, K.
A1  - Upadhya, S. S.
A1  - Usher, T.
A1  - Uslenghi, M.
A1  - Valdes-Galicia, J. F.
A1  - Vallania, P.
A1  - Vallejo, G.
A1  - van Driel, W.
A1  - van Eldik, C.
A1  - Vandenbrouke, J.
A1  - Vanderwalt, J.
A1  - Vankov, H.
A1  - Vasileiadis, G.
A1  - Vassiliev, V.
A1  - Veberic, D.
A1  - Vegas, I.
A1  - Vercellone, S.
A1  - Vergani, S.
A1  - Veyssiere, C.
A1  - Vialle, J. P.
A1  - Viana, A.
A1  - Videla, M.
A1  - Vincent, P.
A1  - Vincent, S.
A1  - Vink, J.
A1  - Vlahakis, N.
A1  - Vlahos, L.
A1  - Vogler, P.
A1  - Vollhardt, A.
A1  - von Gunten, H. P.
A1  - Vorobiov, S.
A1  - Vuerli, C.
A1  - Waegebaert, V.
A1  - Wagner, R.
A1  - Wagner, R. G.
A1  - Wagner, S.
A1  - Wakely, S. P.
A1  - Walter, R.
A1  - Walther, T.
A1  - Warda, K.
A1  - Warwick, R.
A1  - Wawer, P.
A1  - Wawrzaszek, R.
A1  - Webb, N.
A1  - Wegner, P.
A1  - Weinstein, A.
A1  - Weitzel, Q.
A1  - Welsing, R.
A1  - Werner, M.
A1  - Wetteskind, H.
A1  - White, R.
A1  - Wierzcholska, A.
A1  - Wiesand, S.
A1  - Wilkinson, M.
A1  - Williams, D. A.
A1  - Willingale, R.
A1  - Winiarski, K.
A1  - Wischnewski, R.
A1  - Wisniewski, L.
A1  - Wood, M.
A1  - Woernlein, A.
A1  - Xiong, Q.
A1  - Yadav, K. K.
A1  - Yamamoto, H.
A1  - Yamamoto, T.
A1  - Yamazaki, R.
A1  - Yanagita, S.
A1  - Yebras, J. M.
A1  - Yelos, D.
A1  - Yoshida, A.
A1  - Yoshida, T.
A1  - Yoshikoshi, T.
A1  - Zabalza, V.
A1  - Zacharias, M.
A1  - Zajczyk, A.
A1  - Zanin, R.
A1  - Zdziarski, A.
A1  - Zech, Alraune
A1  - Zhao, A.
A1  - Zhou, X.
A1  - Zietara, K.
A1  - Ziolkowski, J.
A1  - Ziolkowski, P.
A1  - Zitelli, V.
A1  - Zurbach, C.
A1  - Zychowski, P.
T1  - Introducing the CTA concept
T2  - Astroparticle physics
N2  - The Cherenkov Telescope Array (CTA) is a new observatory for very high-energy (VHE) gamma rays. CTA has ambitions science goals, for which it is necessary to achieve full-sky coverage, to improve the sensitivity by about an order of magnitude, to span about four decades of energy, from a few tens of GeV to above 100 TeV with enhanced angular and energy resolutions over existing VHE gamma-ray observatories. An international collaboration has formed with more than 1000 members from 27 countries in Europe, Asia, Africa and North and South America. In 2010 the CTA Consortium completed a Design Study and started a three-year Preparatory Phase which leads to production readiness of CTA in 2014. In this paper we introduce the science goals and the concept of CTA, and provide an overview of the project.
KW  - TeV gamma-ray astronomy
KW  - Air showers
KW  - Cherenkov Telescopes
Y1  - 2013
U6  - https://doi.org/10.1016/j.astropartphys.2013.01.007
SN  - 0927-6505
SN  - 1873-2852
VL  - 43
IS  - 2
SP  - 3
EP  - 18
PB  - Elsevier
CY  - Amsterdam
ER  - 
TY  - GEN
A1  - Schernthaner, G.
A1  - Groop, P.
A1  - Cooper, M.
A1  - Perkovic, V
A1  - Hocher, Berthold
A1  - Kanasaki, K.
A1  - Sharma, K.
A1  - Stanton, R.
A1  - Toto, R.
A1  - Cescutti, Jessica
A1  - Gordat, M.
A1  - Meinicke, T.
A1  - Koitka-Weber, A.
A1  - Woerle, H.
A1  - Eynatten, M.
T1  - EFFECTS OF LINAGLIPTIN ON GLYCAEMIC CONTROL AND ALBUMINURIA IN TYPE 2
DIABETES - THE MARLINA-T2D (TM) TRIAL
T2  - Nephrology
Y1  - 2016
U6  - https://doi.org/10.1111/nep.12887
SN  - 1320-5358
SN  - 1440-1797
VL  - 21
SP  - 60
EP  - 60
PB  - Wiley-Blackwell
CY  - Hoboken
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Müller, Sara
A1  - Windhof, Indra M.
A1  - Maximov, Vladimir
A1  - Jurkowski, Tomasz
A1  - Jeltsch, Albert
A1  - Förstner, Konrad U.
A1  - Sharma, Cynthia M.
A1  - Gräf, Ralph
A1  - Nellen, Wolfgang
T1  - Target recognition, RNA methylation activity and transcriptional regulation of the dictyostelium discoideum Dnmt2-homologue (DnmA)
JF  - Nucleic acids research
N2  - Although the DNA methyltransferase 2 family is highly conserved during evolution and recent reports suggested a dual specificity with stronger activity on transfer RNA (tRNA) than DNA substrates, the biological function is still obscure. We show that the Dictyostelium discoideum Dnmt2-homologue DnmA is an active tRNA methyltransferase that modifies C38 in tRNA(Asp(GUC)) in vitro and in vivo. By an ultraviolet-crosslinking and immunoprecipitation approach, we identified further DnmA targets. This revealed specific tRNA fragments bound by the enzyme and identified tRNA(Glu(CUC/UUC)) and tRNA(Gly(GCC)) as new but weaker substrates for both human Dnmt2 and DnmA in vitro but apparently not in vivo. Dnmt2 enzymes form transient covalent complexes with their substrates. The dynamics of complex formation and complex resolution reflect methylation efficiency in vitro. Quantitative PCR analyses revealed alterations in dnmA expression during development, cell cycle and in response to temperature stress. However, dnmA expression only partially correlated with tRNA methylation in vivo. Strikingly, dnmA expression in the laboratory strain AX2 was significantly lower than in the NC4 parent strain. As expression levels and binding of DnmA to a target in vivo are apparently not necessarily accompanied by methylation, we propose an additional biological function of DnmA apart from methylation.
Y1  - 2013
U6  - https://doi.org/10.1093/nar/gkt634
SN  - 0305-1048
SN  - 1362-4962
VL  - 41
IS  - 18
SP  - 8615
EP  - 8627
PB  - Oxford Univ. Press
CY  - Oxford
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Singh, Jasbir
A1  - Dani, Harinder M.
A1  - Sharma, Reeta
A1  - Steinberg, Pablo
T1  - Inhibition of the biosynthesis of SRP polypeptides and secretory proteins by aflatoxin B-1 can disrupt protein targeting
JF  - Cell biochemistry and function
N2  - Cell culture and western blotting studies revealed that aflatoxin B-1 (AFB(1)) inhibits the biosynthesis of two of the constituent polypeptides of signal recognition particle (SRP) (SRP54 and 72). SRP escorts polyribosomes carrying signal peptides from free form in the cytosol to the bound form on endoplasmic reticulum (ER) membrane during protein targeting. These effects of AFB(1) on SRP biosynthesis may inhibit the formation of functional SRP Our experiments have further shown that AFB(1) also inhibits the biosynthesis/translocation of a secretory protein, preprolactin, which fails to appear in the lumen of ER consequent to the treatment with this hepatocarcinogen. The results of the experiments presented in this article therefore enable us to infer for the first time that aflatoxin B-1 may inhibit the functioning of SRP as an escort and deplete the ER of polyribosomes for secretory protein synthesis. As these secretory proteins are important components of the plasma membrane, gap junctions and intercellular matrix, their absence from these locations could disturb cell to cell communication leading to tumorigenesis.
KW  - aflatoxin B-1
KW  - SRP
KW  - protein targeting
KW  - protein translocation
KW  - western blotting
Y1  - 2005
U6  - https://doi.org/10.1027/cbf.1285
SN  - 0263-6484
VL  - 24
SP  - 507
EP  - 510
PB  - Wiley
CY  - Chichester
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Singh, Jasbir
A1  - Singh, S.
A1  - Dani, H. M.
A1  - Sharma, Reeta
A1  - Steinberg, Pablo
T1  - Interactions of aflatoxin B-1 with SRP components can disrupt protein targeting
N2  - Spectrofluorimetric studies have revealed that aflatoxin B-1 (AFB(1)) interacts with signal recognition particle (SRP), which acts as an escort for polyribosomes with signal peptides to be transported and bound to the cytoplasmic face of the endoplasmic reticulum (ER). We further report that the binding of AFB(1) to SRP is selective as it only binds to two (SRP9 and 14) out of its three constituent polypeptides studied. Binding of AFB(1) to proteins is known to alter their conformations. Interactions of AFB(1) with SRP polypeptides may generate structural and functional alterations in this particle and hinder secretory protein synthesis. Copyright (C) 2004 John Wiley Sons, Ltd
Y1  - 2005
SN  - 0263-6484
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Hixson, Stefanie M.
A1  - Sharma, Bhanu
A1  - Kainz, Martin J.
A1  - Wacker, Alexander
A1  - Arts, Michael T.
T1  - Production, distribution, and abundance of long-chain omega-3 polyunsaturated fatty acids: a fundamental dichotomy between freshwater and terrestrial ecosystems
JF  - Environmental reviews = Dossiers environnement
N2  - Long-chain polyunsaturated fatty acids (LC-PUFA) are critical for the health of aquatic and terrestrial organisms; therefore, understanding the production, distribution, and abundance of these compounds is imperative. Although the dynamics of LC-PUFA production and distribution in aquatic environments has been well documented, a systematic and comprehensive comparison to LC-PUFA in terrestrial environments has not been rigorously investigated. Here we use a data synthesis approach to compare and contrast fatty acid profiles of 369 aquatic and terrestrial organisms. Habitat and trophic level were interacting factors that determined the proportion of individual omega-3 (n-3) or omega-6 (n-6) PUFA in aquatic and terrestrial organisms. Higher total n-3 content compared with n-6 PUFA and a strong prevalence of the n-3 PUFA eicosapentaenoic acid (EPA) and docosahexaenoic acid (DHA) characterized aquatic versus terrestrial organisms. Conversely, terrestrial organisms had higher linoleic acid (LNA) and alpha-linolenic acid (ALA) contents than aquatic organisms; however, the ratio of ALA: LNA was higher in aquatic organisms. The EPA + DHA content was higher in aquatic animals than terrestrial organisms, and increased from algae to invertebrates to vertebrates in the aquatic environment. An analysis of covariance (ANCOVA) revealed that fatty acid composition was highly dependent on the interaction between habitat and trophic level. We conclude that freshwater ecosystems provide an essential service through the production of n-3 LC-PUFA that are required to maintain the health of terrestrial organisms including humans.
KW  - aquatic ecosystems
KW  - conservation
KW  - eicosapentaenoic acid
KW  - docosahexaenoic acid
KW  - food webs
Y1  - 2015
U6  - https://doi.org/10.1139/er-2015-0029
SN  - 1208-6053
SN  - 1181-8700
VL  - 23
IS  - 4
SP  - 414
EP  - 424
PB  - NRC Research Press
CY  - Ottawa
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Brajpuriya, Ranjeet
A1  - Tripathi, Sumit
A1  - Sharma, Abhishek
A1  - Chaudhari, S.M.
A1  - Phase, D.M.
A1  - Gupta, Ajay
A1  - Shripathi, Thoudinja
A1  - Leitenberger, Wolfram
A1  - Pietsch, Ullrich
A1  - Laxmi, N.
T1  - Temperature dependent energy-dispersive X-ray diffraction and magnetic study of Fe/Al interface
N2  - In situ temperature dependent energy-dispersive structural and magnetic study of electron beam evaporated Fe/Al multilayer sample (MLS) has been investigated. The structural studies show the formation of an intermixed FeAl transition layer of a few nanometers thick at the interface during deposition, which on annealing at 300 degrees C transforms to B2FeAl intermetallic phase. Magnetization decreases with increase in temperature and drops to minimum above 300 degrees C due to increase in anti-ferromagnetic interlayer coupling and formation of nonmagnetic FeAl phase at the interface. The Curie temperature (T-c) is found to be 288 degrees C and is much less than that of bulk bcc Fe.
Y1  - 2007
UR  - http://www.sciencedirect.com/science/journal/01694332
U6  - https://doi.org/10.1016/j.apsusc.2007.04.069
SN  - 0169-4332
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Kallies, Bernd
A1  - Kunz, Iris
A1  - Klaus, Susanne
A1  - Schorr, Ulrike
A1  - Sharma, Arya M.
T1  - Kinetic analysis of the thermic effect of food and its relationship to body composition in humans
N2  - The course of energy expenditure after a meal can vary widely with regard to the slope of onset, amplitude, and duration of the thermic effect. The aim of the present study was to explore the relationship between the thermic effect of food (TEF), as characterized by kinetic analysis of postprandial energy expenditure, body composition, and variables related to the metabolic syndrome including central obesity, hypertension, and glucose tolerance. A total of 181 men and women (body mass index [BMI] range, 19.4 to 52.2 kg/m2) were characterized for body composition, blood pressure, oral glucose tolerance, and energy expenditure after a test meal. Energy expenditure, as measured by indirect calorimetry, was analyzed over a 6-hour period by 3-parameter curve fitting using equations derived from kinetics describing a biphasic reaction involving 2 consecutive first-order reactions (A->B->C). Apart from total thermic effect of food (TEFk), the curve also provided an estimate of time of peak (Tp) and amplitude of peak (Ap) for each subject. Multiple stepwise regression analysis with TEFk, Ap, and Tp as dependent variables showed significant effects of sex, age, body weight, body fat, -blockade, and body composition on TEF curve parameters. Cluster analysis based on Tp shown 2 distinct clusters with significant differences in age and body fat mass. This study shows that kinetic analysis of postprandial energy expenditure can be used to examine the determinants of the time course of the thermic effect of food in man.
Y1  - 2000
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Reifarth, Martin
A1  - Bekir, Marek
A1  - Bapolisi, Alain M.
A1  - Titov, Evgenii
A1  - Nusshardt, Fabian
A1  - Nowaczyk, Julius
A1  - Grigoriev, Dmitry
A1  - Sharma, Anjali
A1  - Saalfrank, Peter
A1  - Santer, Svetlana
A1  - Hartlieb, Matthias
A1  - Böker, Alexander
T1  - A dual pH- and light-responsive spiropyrane-based surfactant
BT  - investigations on Its switching behavior and remote control over emulsion stability
JF  - Angewandte Chemie : a journal of the Gesellschaft Deutscher Chemiker ; International edition
N2  - A cationic surfactant containing a spiropyrane unit is prepared exhibiting a dual-responsive adjustability of its surface-active characteristics. The switching mechanism of the system relies on the reversible conversion of the non-ionic spiropyrane (SP) to a zwitterionic merocyanine (MC) and can be controlled by adjusting the pH value and via light, resulting in a pH-dependent photoactivity: While the compound possesses a pronounced difference in surface activity between both forms under acidic conditions, this behavior is suppressed at a neutral pH level. The underlying switching processes are investigated in detail, and a thermodynamic explanation based on a combination of theoretical and experimental results is provided. This complex stimuli-responsive behavior enables remote-control of colloidal systems. To demonstrate its applicability, the surfactant is utilized for the pH-dependent manipulation of oil-in-water emulsions.
KW  - Dual-Responsiveness
KW  - Manipulation of Emulsion Stability
KW  - Spiropyrane
KW  - Surfactant
KW  - Switchable Surfactants
KW  - pH-Dependent Photoresponsivity
Y1  - 2022
U6  - https://doi.org/10.1002/anie.202114687
SN  - 1433-7851
SN  - 1521-3773
VL  - 61
IS  - 21
PB  - Wiley-VCH
CY  - Weinheim
ER  -