TY - JOUR A1 - Andres, Dorothee A1 - Roske, Yvette A1 - Doering, Carolin A1 - Heinemann, Udo A1 - Seckler, Robert A1 - Barbirz, Stefanie T1 - Tail morphology controls DNA release in two Salmonella phages with one lipopolysaccharide receptor recognition system JF - Molecular microbiology N2 - Bacteriophages use specific tail proteins to recognize host cells. It is still not understood to molecular detail how the signal is transmitted over the tail to initiate infection. We have analysed in vitro DNA ejection in long-tailed siphovirus 9NA and short-tailed podovirus P22 upon incubation with Salmonella typhimurium lipopolysaccharide (LPS). We showed for the first time that LPS alone was sufficient to elicit DNA release from a siphovirus in vitro. Crystal structure analysis revealed that both phages use similar tailspike proteins for LPS recognition. Tailspike proteins hydrolyse LPS O antigen to position the phage on the cell surface. Thus we were able to compare in vitro DNA ejection processes from two phages with different morphologies with the same receptor under identical experimental conditions. Siphovirus 9NA ejected its DNA about 30 times faster than podovirus P22. DNA ejection is under control of the conformational opening of the particle and has a similar activation barrier in 9NA and P22. Our data suggest that tail morphology influences the efficiencies of particle opening given an identical initial receptor interaction event. Y1 - 2012 U6 - https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2012.08006.x SN - 0950-382X VL - 83 IS - 6 SP - 1244 EP - 1253 PB - Wiley-Blackwell CY - Hoboken ER - TY - JOUR A1 - Hundertmark, Michaela A1 - Popova, Antoaneta V. A1 - Rausch, Saskia A1 - Seckler, Robert A1 - Hincha, Dirk K. T1 - Influence of drying on the secondary structure of intrinsically disordered and globular proteins JF - Biochemical and biophysical research communications N2 - Circular dichroism (CD) spectroscopy of five Arabidopsis late embryogenesis abundant (LEA) proteins constituting the plant specific families LEA_5 and LEA_6 showed that they are intrinsically disordered in solution and partially fold during drying. Structural predictions were comparable to these results for hydrated LEA_6, but not for LEA_5 proteins. FTIR spectroscopy showed that verbascose, but not sucrose, strongly affected the structure of the dry proteins. The four investigated globular proteins were only mildly affected by drying in the absence, but strongly in the presence of sugars. These data highlight the larger structural flexibility of disordered compared to globular proteins and the impact of sugars on the structure of both disordered and globular proteins during drying. KW - Desiccation KW - CD spectroscopy KW - FTIR spectroscopy KW - Intrinsically disordered proteins KW - LEA proteins KW - Protein secondary structure Y1 - 2012 U6 - https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2011.11.067 SN - 0006-291X VL - 417 IS - 1 SP - 122 EP - 128 PB - Elsevier CY - San Diego ER - TY - JOUR A1 - Gräf, Ralph A1 - Seckler, Robert A1 - Hagemann, Alfred A1 - D'Aprile, Iwan-Michelangelo A1 - Schulte, Christoph A1 - Zimmermann, Matthias A1 - Blom, Hans A1 - Horn-Conrad, Antje A1 - Kampe, Heike A1 - Jäger, Sophie A1 - Haase, Jana A1 - Eckardt, Barbara A1 - Priebs-Tröger, Astrid A1 - Walz, Bernd T1 - Portal Wissen = Raum BT - Das Forschungsmagazin der Universität Potsdam N2 - Mit „Portal Wissen“ laden wir Sie ein, die Forschung an der Universität Potsdam zu entdecken und in ihrer Vielfalt kennenzulernen. In der ersten Ausgabe dreht sich alles um „Räume“. Räume, in denen geforscht wird, solche, die es zu erforschen gilt, andere, die durch Wissenschaft zugänglich oder erschlossen werden, aber auch Räume, die Wissenschaft braucht, um sich entfalten zu können. Forschung vermisst Räume: „Wissenschaft wird von Menschen gemacht“, schrieb der Physiker Werner Heisenberg. Umgekehrt lässt sich sagen: Wissenschaft macht Menschen, widmet sich ihnen, beeinflusst sie. Dieser Beziehung ist „Portal Wissen“ nachgegangen. Wir haben Wissenschaftler getroffen, sie gefragt, wie aus ihren Fragen Projekte entstehen, haben sie auf dem oft verschlungenen Weg zum Ziel begleitet. Ein besonderes Augenmerk dieses Heftes gilt den „Kulturellen Begegnungsräumen“, denen ein eigener Profilbereich der Forschung an der Universität Potsdam gewidmet ist. Forschung hat Räume: Labore, Bibliotheken, Gewächshäuser oder Archive – hier ist Wissenschaft zu Liebe Leserinnen und Leser, Hause. All diese Orte sind so einzigartig wie die Wissenschaftler, die in ihnen arbeiten, oder die Untersuchungen, die hier stattfinden. Erst die Vision davon, wie ein Problem zu lösen ist, macht aus einfachen Zimmern „Laborräume“. Wir haben ihre Türen geöffnet, um zu zeigen, was – und wer – sich dahinter befindet. Forschung eröffnet Räume: Wenn Wissenschaft erfolgreich ist, bewegt sie uns, bringt uns voran. Auf dem Weg einer wissenschaftlichen Erkenntnis aus dem Labor in den Alltag stehen mitunter Hürden, die meist nicht auf den ersten Blick zu erkennen sind. Auf jeden Fall aber ist ihre Anwendung erster Ausgangspunkt von Wissenschaft, Antrieb und Motivation jedes Forschers. „Portal Wissen“ zeigt, welche „Praxisräume“ sich aus der Übersetzung von Forschungsresultaten ergeben. Dort, wo wir es unbedingt erwarten, und dort, wo vielleicht nicht. Forschung erschließt Räume: Bei Expeditionen, Feldversuchen und Exkursionen wird nahezu jede Umgebung zum mobilen Labor. So eröffnet Wissenschaft Zugänge auch zu Orten, die auf vielfach andere Weise verschlossen oder unzugänglich scheinen. Wir haben uns in Forscher- Reisetaschen gemogelt, um bei Entdeckungsreisen dabei zu sein, die weit weg – vor allem nach Afrika – führen. Zugleich haben wir beobachtet, wie „Entwicklungsräume“ sich auch von Potsdam aus erschließen lassen oder zumindest ihre Vermessung in Potsdam beginnen kann. Forschung braucht Räume: Wissenschaft hat zwei Geschlechter, endlich. Noch nie waren so viele Frauen in der Forschung tätig wie derzeit. Ein Grund zum Ausruhen ist dies gleichwohl nicht. Deutschlandweit ist aktuell nur jede fünfte Professur von einer Frau besetzt. „Portal Wissen“ schaut, welche „Entwicklungsräume“ Frauen sich in der Wissenschaft, aber auch darüber hinaus geschaffen haben. Und wo sie ihnen verwehrt werden. Wir wünschen Ihnen eine anregende Lektüre und dass auch Sie einen Raum finden, der Sie inspiriert. Prof. Dr. Robert Seckler Vizepräsident für Forschung und wissenschaftlichen Nachwuchs T3 - Portal Wissen: Das Forschungsmagazin der Universität Potsdam [Deutsche Ausgabe] - 01/2012 Y1 - 2012 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:kobv:517-opus4-440785 SN - 2194-4237 IS - 01/2012 ER -