@misc{SmithRheinwaltBookhagen2019,
  author    = {Smith, Taylor and Rheinwalt, Aljoscha and Bookhagen, Bodo},
  title     = {Determining the optimal grid resolution for topographic analysis on an airborne lidar dataset},
  series = {Postprints der Universit{\"a}t Potsdam Mathematisch-Naturwissenschaftliche Reihe},
  journal   = {Postprints der Universit{\"a}t Potsdam Mathematisch-Naturwissenschaftliche Reihe},
  number    = {725},
  issn      = {1866-8372},
  doi       = {10.25932/publishup-43016},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:kobv:517-opus4-430165},
  pages     = {475 -- 489},
  year      = {2019},
  abstract  = {Digital elevation models (DEMs) are a gridded representation of the surface of the Earth and typically contain uncertainties due to data collection and processing. Slope and aspect estimates on a DEM contain errors and uncertainties inherited from the representation of a continuous surface as a grid (referred to as truncation error; TE) and from any DEM uncertainty. We analyze in detail the impacts of TE and propagated elevation uncertainty (PEU) on slope and aspect. Using synthetic data as a control, we define functions to quantify both TE and PEU for arbitrary grids. We then develop a quality metric which captures the combined impact of both TE and PEU on the calculation of topographic metrics. Our quality metric allows us to examine the spatial patterns of error and uncertainty in topographic metrics and to compare calculations on DEMs of different sizes and accuracies. Using lidar data with point density of ∼10 pts m-2 covering Santa Cruz Island in southern California, we are able to generate DEMs and uncertainty estimates at several grid resolutions. Slope (aspect) errors on the 1 m dataset are on average 0.3∘ (0.9∘) from TE and 5.5∘ (14.5∘) from PEU. We calculate an optimal DEM resolution for our SCI lidar dataset of 4 m that minimizes the error bounds on topographic metric calculations due to the combined influence of TE and PEU for both slope and aspect calculations over the entire SCI. Average slope (aspect) errors from the 4 m DEM are 0.25∘ (0.75∘) from TE and 5∘ (12.5∘) from PEU. While the smallest grid resolution possible from the high-density SCI lidar is not necessarily optimal for calculating topographic metrics, high point-density data are essential for measuring DEM uncertainty across a range of resolutions.},
  language  = {en}
}
@phdthesis{Schumann2008,
  author    = {Schumann, Silvia},
  title     = {Funktionelle Charakterisierung von prokaryotischen und eukaryotischen Molybdoflavoenzymen},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:kobv:517-opus-43427},
  school      = {Universit{\"a}t Potsdam},
  year      = {2008},
  abstract  = {Die Xanthin-Dehydrogenase aus Rhodobacter capsulatus ist ein cytoplasmatisches Enzym, welches ein (αβ)₂ Heterotetramer mit einer Gr{\"o}ße von 275 kDa bildet. Die drei Kofaktoren (Moco, 2[2Fe2S], FAD) sind auf zwei unterschiedlichen Polypeptidketten gebunden. So sind die beiden spektroskopisch unterscheidbaren Eisen-Schwefel-Zentren und das FAD in der XdhA-Untereinheit und der Moco in der XdhB-Untereinheit gebunden. Im ersten Teil dieser Arbeit sollte untersucht werden, warum die R. capsulatus XDH ein Dimer bildet und ob ein intramolekularer Elektronentransfer existiert. Daf{\"u}r wurde eine chim{\"a}re XDH-Variante [(α)₂(β₁wt/β₂E730A)] erzeugt, welche eine aktive und eine inaktive XdhB-Untereinheit tr{\"a}gt. Mit Hilfe von Reduktionsspektren sowie mit der Bestimmung der kinetischen Parameter f{\"u}r die Substrate Xanthin und NAD+ konnte gezeigt werden, dass die chim{\"a}re XDH-Variante katalytisch halb so aktiv war, wie der auf gleiche Weise gereinigte XDH-Wildtyp. Dies verdeutlicht, dass die noch aktive Untereinheit der Chim{\"a}ren selbstst{\"a}ndig und unabh{\"a}ngig Substrat binden und hydroxylieren kann und ein intramolekularer Elektronentransfer zwischen den beiden XdhB-Untereinheiten nicht stattfindet. Ein weiteres Ziel war die funktionelle Charakterisierung der Mus musculus AOX1 sowie der humanen AOX1 hinsichtlich ihrer Substratspezifit{\"a}ten und ihrer biophysikalischen Eigenschaften sowie der Charakterisierung der konservierten Aminos{\"a}uren im aktiven Zentrum der mAOX1. Da bislang noch kein heterologes Expressionssystem f{\"u}r ein aktives und stabiles rekombinantes AO-Protein existierte, wurde ein E. coli Expressionssystem mit der gleichzeitigen Expression der entsprechenden Mocosulfurase f{\"u}r mAOX1 und hAOX1 in dieser Arbeit etabliert. Mit Hilfe dieser Koexpression konnte die Aktivit{\"a}t der rekombinanten mAOX1 um 50 \% gesteigert werden, wenn gleich auch der sulfurierte Moco-Anteil nur 20 \% betrug. Um die konservierten Aminos{\"a}uren im aktiven Zentrum hinsichtlich ihrer Funktion der Substratbindung zu charakterisieren, wurden folgende Varianten erzeugt: V806E, M884R, V806/M884R sowie E1265Q. Mit Hilfe von kinetischen Substratuntersuchungen konnte gezeigt werden, dass die beiden Aminos{\"a}uren Val806 und Met884 f{\"u}r die Erkennung und die Stabilisierung von Aldehyden und N-Heterozyklen essentiell sind. Ein Austausch dieser beiden gegen Glutamat bzw. Arginin (wie bei R. capsulatus XDH) zeigte jedoch keine Xanthin- oder Hypoxanthinumsetzung. F{\"u}r das Glu1265 wurde ebenfalls die Rolle als die Katalyse initiierende Aminos{\"a}ure belegt.},
  language  = {de}
}