@phdthesis{Fandrich2016,
  author    = {Fandrich, Artur},
  title     = {Untersuchung des Verhaltens von thermoresponsiven Polymeren auf Elektroden in Interaktion mit biomolekularen Systemen},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:kobv:517-opus4-396551},
  school      = {Universit{\"a}t Potsdam},
  pages     = {111},
  year      = {2016},
  abstract  = {Diese Arbeit befasst sich mit der Herstellung und Charakterisierung von thermoresponsiven Filmen auf Goldelektroden durch Fixierung eines bereits synthetisierten thermoresponsiven Polymers. Als Basis f{\"u}r die Entwicklung der responsiven Grenzfl{\"a}che dienten drei unterschiedliche Copolymere (Polymere I, II und III) aus der Gruppe der thermisch schaltbaren Poly(oligo(ethylenglykol)methacrylate). Die turbidimetrischen Messungen der Copolymere in L{\"o}sungen haben gezeigt, dass der Tr{\"u}bungspunkt vom pH-Wert, der Gegenwart von Salzen sowie von der Ionenst{\"a}rke der L{\"o}sung abh{\"a}ngig ist. Nach der Charakterisierung der Polymere in L{\"o}sung wurden Experimente der kovalenten Kopplung der Polymere I bis III an die Oberfl{\"a}che der Gold-Elektroden durchgef{\"u}hrt. W{\"a}hrend bei Polymeren I und II die Ankopplung auf einer Amidverbr{\"u}ckung basierte, wurde bei Polymer III als alternative Methode zur Immobilisierung eine photoinduzierte Anbindung unter gleichzeitiger Vernetzung gew{\"a}hlt. Der Nachweis der erfolgreichen Ankopplung erfolgte bei allen Polymeren elektrochemisch mittels Cyclovoltammetrie und Impedanzspektroskopie in K3/4[Fe(CN)6]-L{\"o}sungen. Wie die Ellipsometrie-Messungen zeigten, waren die erhaltenen Polymer-Filme unterschiedlich dick. Die Ankopplung {\"u}ber Amidverbr{\"u}ckung lieferte d{\"u}nne Filme (10 - 15 nm), w{\"a}hrend der photovernetzte Film deutlich dicker war (70-80 nm) und die darunter liegende Oberfl{\"a}che relativ gut isolierte. Elektrochemische Temperaturexperimente an Polymer-modifizierten Oberfl{\"a}chen in L{\"o}sungen in Gegenwart von K3/4[Fe(CN)6] zeigten, dass auch die immobilisierten Polymere I bis III responsives Temperaturverhalten zeigen. Bei Elektroden mit den immobilisierten Polymeren I und II ist der Temperaturverlauf der Parameterwerte diskontinuierlich - ab einem kritischen Punkt (37 °C f{\"u}r Polymer I und 45 °C f{\"u}r Polymer II) wird zun{\"a}chst langsame Zunahme der Peakstr{\"o}me wird deutlich schneller. Das Temperaturverhalten von Polymer III ist dagegen bis 50 °C kontinuierlich, der Peakstrom sinkt hier durchgehend. Weiterhin wurde mit den auf Polymeren II und III basierten Elektroden deren Anwendung als responsive Matrix f{\"u}r Bioerkennungsreaktionen untersucht. Es wurde die Ankopplung von kleinen Biorezeptoren, TAG-Peptiden, an Polymer II- und Polymer III-modifizierten Elektroden durchgef{\"u}hrt. Das hydrophile FLAG-TAG-Peptid ver{\"a}ndert das Temperaturverhalten des Polymer II-Films unwesentlich, da es die Hydrophilie des Netzwerkes nicht beeinflusst. Weiterhin wurde der Effekt der Ankopplung der ANTI-FLAG-TAG-Antik{\"o}rper an FLAG-TAG-modifizierte Polymer II-Filme untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass die Antik{\"o}rper spezifisch an FLAG-TAG-modifiziertes Polymer II binden. Es wurde keine unspezifische Anbindung von ANTI-FLAG-TAG an Polymer II beobachtet. Die Temperaturexperimente haben gezeigt, dass die thermische Restrukturierung des Polymer II-FLAG-TAG-Filmes auch nach der Antik{\"o}rper-Ankopplung noch stattfindet. Der Einfluss der ANTI-FLAG-TAG-Ankopplung ist gering, da der Unterschied in der Hydrophilie zwischen Polymer II und FLAG-TAG bzw. ANTI-FLAG-TAG zu gering ist. F{\"u}r die Untersuchungen mit Polymer III-Elektroden wurde neben dem hydrophilen FLAG-TAG-Peptid das deutlich hydrophobere HA-TAG-Peptid ausgew{\"a}hlt. Wie im Falle der Polymer II Elektrode beeinflusst das gekoppelte FLAG-TAG-Peptid das Temperaturverhalten des Polymer III-Netzwerkes nur geringf{\"u}gig. Die gemessenen Stromwerte sind geringer als bei der Polymer III-Elektrode. Das Temperaturverhalten der FLAG-TAG-Elektrode {\"a}hnelt dem der reinen Polymer III-Elektrode - die Stromwerte sinken kontinuierlich bis die Temperatur von ca. 40 °C erreicht ist, bei der ein Plateau beobachtet wird. Offensichtlich ver{\"a}ndert FLAG-TAG auch in diesem Fall nicht wesentlich die Hydrophilie des Polymer III-Netzwerkes. Das an Polymer III-Elektroden gekoppelte hydrophobe HA-TAG-Peptid beeinflusst dagegen im starken Maße den Quellzustand des Netzwerkes. Die Str{\"o}me f{\"u}r die HA-TAG-Elektroden sind deutlich geringer als die f{\"u}r die FLAG-TAG-Polymer III-Elektroden, was auf geringeren Wassergehalt und dickeren Film zur{\"u}ckzuf{\"u}hren ist. Bereits ab 30 °C erfolgt der Anstieg von Stromwerten, der bei Polymer III- bzw. bei Polymer III-FLAG-TAG-Elektroden nicht beobachtet werden kann. Das gekoppelte hydrophobe HA-TAG-Peptid verdr{\"a}ngt Wasser aus dem Polymer III-Netzwerk, was in der Stauchung des Films bereits bei Raumtemperatur resultiert. Dies f{\"u}hrt dazu, dass der Film im Laufe des Temperaturanstieges kaum noch komprimiert. Die Stromwerte steigen in diesem Fall entsprechend des Anstiegs der temperaturabh{\"a}ngigen Diffusion des Redoxpaares. Diese Untersuchungen zeigen, dass das HA-TAG-Peptid als Ankermolek{\"u}l deutlich besser f{\"u}r eine potentielle Verwendung der Polymer III-Filme f{\"u}r sensorische Zwecke geeignet ist, da es sich deutlich in der Hydrophilie von Polymer III unterscheidet.},
  language  = {de}
}
@phdthesis{Vacogne2016,
  author    = {Vacogne, Charlotte D.},
  title     = {New synthetic routes towards well-defined polypeptides, morphologies and hydrogels},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:kobv:517-opus4-396366},
  school      = {Universit{\"a}t Potsdam},
  pages     = {xii, 175},
  year      = {2016},
  abstract  = {Proteins are natural polypeptides produced by cells; they can be found in both animals and plants, and possess a variety of functions. One of these functions is to provide structural support to the surrounding cells and tissues. For example, collagen (which is found in skin, cartilage, tendons and bones) and keratin (which is found in hair and nails) are structural proteins. When a tissue is damaged, however, the supporting matrix formed by structural proteins cannot always spontaneously regenerate. Tailor-made synthetic polypeptides can be used to help heal and restore tissue formation. Synthetic polypeptides are typically synthesized by the so-called ring opening polymerization (ROP) of α-amino acid N-carboxyanhydrides (NCA). Such synthetic polypeptides are generally non-sequence-controlled and thus less complex than proteins. As such, synthetic polypeptides are rarely as efficient as proteins in their ability to self-assemble and form hierarchical or structural supramolecular assemblies in water, and thus, often require rational designing. In this doctoral work, two types of amino acids, γ-benzyl-L/D-glutamate (BLG / BDG) and allylglycine (AG), were selected to synthesize a series of (co)polypeptides of different compositions and molar masses. A new and versatile synthetic route to prepare polypeptides was developed, and its mechanism and kinetics were investigated. The polypeptide properties were thoroughly studied and new materials were developed from them. In particular, these polypeptides were able to aggregate (or self-assemble) in solution into microscopic fibres, very similar to those formed by collagen. By doing so, they formed robust physical networks and organogels which could be processed into high water-content, pH-responsive hydrogels. Particles with highly regular and chiral spiral morphologies were also obtained by emulsifying these polypeptides. Such polypeptides and the materials derived from them are, therefore, promising candidates for biomedical applications.},
  language  = {en}
}