@phdthesis{Jaster2003,
  author    = {Jaster, Nicole},
  title     = {Ratchet models of molecular motors},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:kobv:517-0000867},
  school      = {Universit{\"a}t Potsdam},
  year      = {2003},
  abstract  = {Transportvorg{\"a}nge in und von Zellen sind von herausragender Bedeutung f{\"u}r das {\"U}berleben des Organismus. Muskeln m{\"u}ssen sich kontrahieren k{\"o}nnen, Chromosomen w{\"a}hrend der Mitose an entgegengesetzte Enden der Zelle bewegt und Organellen, das sind von Membranen umschlossene Kompartimente, entlang molekularer Schienen transportiert werden. Molekulare Motoren sind Proteine, deren Hauptaufgabe es ist, andere Molek{\"u}le zu bewegen. Dazu wandeln sie die bei der ATP-Hydrolyse freiwerdende chemische Energie in mechanische Arbeit um. Die Motoren des Zellskeletts geh{\"o}ren zu den drei Superfamilien Myosin, Kinesin und Dynein. Ihre Schienen sind Filamente des Zellskeletts, Actin und die Microtubuli. In dieser Arbeit werden stochastische Modelle untersucht, welche dazu dienen, die Fortbewegung dieser linearen molekularen Motoren zu beschreiben. Die Skala, auf der wir die Bewegung betrachten, reicht von einzelnen Schritten eines Motorproteins bis in den Bereich der gerichteten Bewegung entlang eines Filaments. Ein Einzelschritt {\"u}berbr{\"u}ckt je nach Protein etwa 10 nm und wird in ungef{\"a}hr 10 ms zur{\"u}ckgelegt. Unsere Modelle umfassen M Zust{\"a}nde oder Konformationen, die der Motor annehmen kann, w{\"a}hrend er sich entlang einer eindimensionalen Schiene bewegt. An K Orten dieser Schiene sind {\"U}berg{\"a}nge zwischen den Zust{\"a}nden m{\"o}glich. Die Geschwindigkeit des Proteins l{\"a}sst sich in Abh{\"a}ngigkeit von den vertikalen {\"U}bergangsraten zwischen den einzelnen Zust{\"a}nden analytisch bestimmen. Wir berechnen diese Geschwindigkeit f{\"u}r Systeme mit bis zu vier Zust{\"a}nden und Orten und k{\"o}nnen weiterhin eine Reihe von Regeln ableiten, die uns einsch{\"a}tzen helfen, wie sich ein beliebiges vorgegebenes System verhalten wird. Dar{\"u}ber hinaus betrachten wir entkoppelte Subsysteme, also einen oder mehrere Zust{\"a}nde, die keine Verbindung zum {\"u}brigen System haben. Mit einer bestimmten Wahrscheinlichkeit kann ein Motor einen Zyklus von Konformationen durchlaufen, mit einer anderen Wahrscheinlichkeit einen davon unabh{\"a}ngigen anderen. Aktive Elemente werden in realen Transportvorg{\"a}ngen durch Motorproteine nicht auf die {\"U}berg{\"a}nge zwischen den Zust{\"a}nden beschr{\"a}nkt sein. In verzerrten Netzwerken oder ausgehend von der diskreten Mastergleichung des Systems k{\"o}nnen auch horizontale Raten spezifiziert werden und m{\"u}ssen weiterhin nicht mehr die Bedingungen der detaillierten Balance erf{\"u}llen. Damit ergeben sich eindeutige, komplette Pfade durch das jeweilige Netzwerk und Regeln f{\"u}r die Abh{\"a}ngigkeit des Gesamtstroms von allen Raten des Systems. Außerdem betrachten wir die zeitliche Entwicklung f{\"u}r vorgegebene Anfangsverteilungen. Bei Enzymreaktionen gibt es die Idee des Hauptpfades, dem diese bevorzugt folgen. Wir bestimmen optimale Pfade und den maximalen Fluss durch vorgegebene Netzwerke. Um dar{\"u}ber hinaus die Geschwindigkeit des Motors in Abh{\"a}ngigkeit von seinem Treibstoff ATP angeben zu k{\"o}nnen, betrachten wir m{\"o}gliche Reaktionskinetiken, die den Zusammenhang zwischen den unbalancierten {\"U}bergangsraten und der ATP-Konzentration bestimmen. Je nach Typ der Reaktionskinetik und Anzahl unbalancierter Raten ergeben sich qualitativ unterschiedliche Verl{\"a}ufe der Geschwindigkeitskurven in Abh{\"a}ngigkeit von der ATP-Konzentration. Die molekularen Wechselwirkungspotentiale, die der Motor entlang seiner Schiene erf{\"a}hrt, sind unbekannt.Wir vergleichen unterschiedliche einfache Potentiale und die Auswirkungen auf die Transportkoeffizienten, die sich durch die Lokalisation der vertikalen {\"U}berg{\"a}nge im Netzwerkmodell im Vergleich zu anderen Ans{\"a}tzen ergeben.},
  language  = {en}
}